ALICANTE (EP). Científicos de La Joya Institue (Estados Unidos), en colaboración con investigadores del Instituto Pasteur (Francia), han captado una nueva visión de alta resolución del virus de la rabia, revelando posibles objetivos para una vacuna mejor.
El virus de la rabia mata cada año a 59.000 personas, muchas de ellas niños. Algunas víctimas, especialmente los niños, no se dan cuenta de que han estado expuestos hasta que es demasiado tarde. Para otros, el intenso régimen de tratamiento contra la rabia está fuera de lugar: el tratamiento no está ampliamente disponible y el gasto medio de 3.800 dólares supone una carga económica impensable para la mayoría de las personas en todo el mundo.
Las vacunas antirrábicas, más que los tratamientos, son mucho más asequibles y fáciles de administrar. Pero esas vacunas también tienen un enorme inconveniente:
"Las vacunas antirrábicas no proporcionan una protección de por vida. Hay que vacunar a las mascotas cada año o cada tres años. Pero este proceso de inactivación puede hacer que las moléculas se deformen, por lo que estas vacunas no muestran la forma correcta al sistema inmunitario. Si hiciéramos una vacuna con mejor forma y estructura, ¿duraría más la inmunidad?", reflexiona Erica Ollmann Saphire, líder del estudio, que se ha publicado en la revista científica 'Science Advances'.
En su trabajo, estos investigadores comparten uno de los primeros análisis de alta resolución de la glicoproteína del virus de la rabia en su forma vulnerable "trimérica".
"La glicoproteína de la rabia es la única proteína que la rabia expresa en su superficie, lo que significa que va a ser el principal objetivo de los anticuerpos neutralizantes durante una infección. La rabia es el virus más letal que conocemos. Forma parte de nuestra historia: hemos vivido con su espectro durante cientos de años. Sin embargo, los científicos nunca han observado la organización de su molécula superficial. Es importante comprender esa estructura para fabricar vacunas y tratamientos más eficaces, y para entender cómo la rabia y otros virus similares entran en las células", dice Heather Callaway, primera autora del estudio.
Los científicos no saben exactamente por qué las vacunas contra la rabia no proporcionan una protección a largo plazo, pero sí saben que sus proteínas que cambian de forma son un problema.
Como una navaja suiza, la glicoproteína de la rabia tiene secuencias que se despliegan y giran hacia arriba cuando es necesario. La glicoproteína puede cambiar entre las formas de pre-fusión (antes de fusionarse con una célula huésped) y de post-fusión. También puede separarse, pasando de una estructura de trímero (en la que tres copias se unen en un haz) a un monómero (una copia por sí sola).
Este cambio de forma confiere a la rabia una especie de capa de invisibilidad. Los anticuerpos humanos están construidos para reconocer un solo sitio en una proteína. No pueden seguir cuando una proteína se transforma para ocultar o mover esos sitios.
El nuevo estudio proporciona a los científicos una imagen crítica de la forma correcta de la glicoproteína a la que dirigirse para la protección de los anticuerpos.